Un equipo de investigadores ha conseguido caracterizar la estructura de BasC (bacterial alanine-serine-cysteine), un transportador de L-aminoácidos que la bibliografía científica ha relacionado, entre otras, con mutaciones asociadas a los trastornos del espectro autista.

Las mutaciones que afectan a los transportadores de aminoácidos pueden dañar diversas vías metabólicas en la fisiología humana, como la excitabilidad neuronal. El nuevo trabajo se basa en el estudio de BasC, un transportador presente en bacterias, que se ha utilizado como modelo en el estudio ya que es similar en estructura y en función a los transportadores de L-aminoácidos humanos.

Estudiando la estructura y el análisis funcional de BasC, se ha podido identificar el lugar de unión de los aminoácidos en dichos transportadores, además de perfilar cómo se produce la interacción entre estos componentes y determinar las regiones clave del transportador que hacen posible dicha unión.

Figura 1. Estructuras cristalinas de BasC. a , b Estructura cristalina de BasC apo en complejo con nanocuerpo 74 (Nb74) a 2,9 Å (PDB ID 6F2G). Las hélices son de color azul a rojo desde el extremo N y Nb74 se muestra en magenta. c , d Estructura cristalina de BasC-Nb74 en complejo con 2-AIB a 3,4 Å (PDB ID 6F2W). Las hélices se colorean como en a , b , y la superficie de la proteína se representa en gris claro. El plano sagital muestra el sustrato 2-AIB (naranja) al final del vestíbulo abierto al citoplasma. d Detalle de la región al cuadrado en c que muestra los residuos en la barrera gruesa que impide que el sustrato acceda al medio extracelular

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Nat Commun 2019; 10: 1807